3) физиологического состояния. Установлено, что акклиматизация и стресс повышают потребность в белке; 4) от вида белков – растительных и грибных белков требуется в несколько раз больше, чем животных. Так, кукурузного белка для установления азотистого баланса требуется в 3 раза больше, чем мясного. Считается, что в оптимальной диете от 50-60% суточного потребления белков должно быть представлено животными протеинами; 5) с пищей должны поступать полноценные белки, т.е. белки, содержащие все 8 незаменимых аминокислот. Существует эталонный белок, в состав которого входит 31,4% незаменимых аминокислот.
Для того, чтобы судить о достаточности поступления белков с пищей необходимо понятие азотистого баланса. Азот белков пищи и собственных белков тканей формирует фонд (пул) свободных аминокислот (1/3 из белков пищи, 2/3 из собственных белков). Аминокислоты могут использоваться на анаболические и катаболические процессы. В результате последних выделяются СО2, Н2О и энергия. Но доля аминокислот в снабжении тканей энергией невелика, составляет около 10%. Эту роль преимущественно выполняет глюкоза и липиды. Конечные продукты обмена белков выводятся с мочой (60%), с калом и через кожу.
Когда азота белков пищи больше, чем азота мочи говорят о положительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс наблюдается в растущем организме, при беременности. Он также может быть при некоторых патологических состояниях – полицитемии, крупных доброкачесвтенных опухолях, клональных злокачественных процессах, при гиперсекреции СТГ. Если азота пищи меньше азота мочи, говорят об отрицательном азотистом балансе. Это наблюдается в норме у пожилых, а также при травмах, ожогах, опухолях, голодании и других патологических состояниях, при которых усилен распад собственных белков, или нарушено их усвоение. У здорового взрослого человека вне состояний, отмеченных выше, отмечается нулевой азотистый баланс. При недостаточном поступлении белков с пищей наблюдаются квашиоркор, болезнь, возникающая при отнятии детей от груди и алиментарный маразм.
Переваривание белков. Переваривание вначале идет в желудке, затем в просвете тонкого кишечника (полостное пищеварение) и затем пристеночное пищеварение — в пристеночном слое кишечного эпителия.
В ротовой полости происходит механическое измельчение пищи. Пищевой комок в желудке подвергается действию соляной кислоты, при этом он набухает и увеличивается поверхность для действия пептидгидролаз желудка – пепсина и гастриксина. У грудных детей в створаживании молока также участвует химозин (реннин). В основном белки перевариваются в кишечнике под действием пептидгидролаз поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза) и кишечника (аминопептидаза, дипептидаза, трипептидаза). Под действием эндопептидаз (пептидазы желудка, трипсин, химотрипсин, эластаза) белки распадаются до полипептидов, под действием экзопептидаз (карбоксипептидаза, аминопептидаза, ди- и трипептидазы) полипептиды распадаются до аминокислот.
В результате переваривания белков в просвете тонкого кишечника образуется смесь аминокислот, которые начинают всасываться.
Гниение белков в толстом кишечнике и обезвреживание продуктов гниения в печени.
Помимо переваривания, которое происходит под действием ферментов ЖКТ, нерасщепленные белки подвергаются действию ферментов микрофлоры толстого кишечника, подвергаясь гниению. Гниение белков – это более глубокое расщепление белков, при котором изменения происходят и с аминокислотами.
Т.о., между перевариванием и гниением существуют следующие различия – 1) переваривание идет под действием собственных ферментов ЖКТ, а гниение под действием ферментов микрофлоры толстого кишечника; 2) переваривание идет до аминокислот, а гниение затрагивает и сами аминокислоты; 3) при переваривании образуется смесь аминокислот, которая всасывается, а при гниении образуются амины и другие продукты, которые выводятся из организма. Разрушение аминокислот при гниении может идти 2 путями: 1) декарбоксилирование; 2) окисление боковой цепи. При декарбоксилировании аминокислот образуются соответствующие амины. В толстом кишечнике обычно декарбоксилируются диаминомонокарбоновые аминокислоты, например, при декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, при декарбоксилировании лизина образуется кадаверин.
Путресцин и кадаверин образуются также при разложении трупов, поэтому первоначально их называли трупными ядами. Впоследствии оказалось, что эти вещества не ядовиты и могут выводиться без предварительного обезвреживания. В кишечнике амины образуются в небольшом количестве, выводятся с мочой.
Второй путь гниения – окисление боковой цепи аминокислот. По этому пути гниют в основном циклические аминокислоты – тирозин и триптофан. Так, при окислении боковой цепи тир образуются крезол и фенол, при окислении боковой цепи три образуются индол и скатол. Эти соединения называют кишечными ядами. Они поступают в воротную вену и в печени подвергаются обезвреживанию путем конъюгации с серной или глюкуроновой кислотами. Индол и скатол предварительно окисляются в печени с образованием индоксила и скатоксила. При этом образуются парные эфиросерные и эфироглюкуроновые кислоты, которые выводятся с мочой.
В крови и моче можно определить содержание животного индикана – калиевой или натриевой соли индоксилсерной кислоты. В норме этот показатель равен 0,04 г/сут. Увеличение данного параметра наблюдается при усилении гнилостных процессов в кишечнике при кишечной непроходимости, распаде опухоли кишечника, можно также проверить обезвреживающую функцию печени .
Всасывание аминокислот
Аминокислоты могут всасываться активно (натрий-зависимый транспорт) и пассивно (натрий-независимый транспорт). Активно всасываются нейтральные аминокислоты, фен, мет, про, оксипро. Пассивно всасываются лей, фен, полярные аминокислоты (лиз, арг, асп, глу). Эффективность всасывания аминокислот при адекватном переваривании белков составляет 98%. Меченые аминокислоты появляются в крови уже через 10 минут после приема белка, а через 50 минут их всасывание выходит на максимальную скорость.
Аминокислоты всасываются с различной скоростью. Известно 5 транспортных систем, которые переносят различные группы аминокислот. Первая обеспечивает транспорт относительно крупных нейтральных аминокислот, к которым относятся 15 из встречающихся в белках. Вторая специализируется на транспорте двухосновных аминокислот (лиз, арг, орн) и цис-цис. Третья предназначена для перемещения через мембраны дикарбоновых аминокислот. Четвертая занимается транспортом наиболее малых по размеру молекул гли, опро, про. Пятая транспортирует только про. В основном аминокислоты всасываются путем вторично-активного транспорта — 1) с участием АТФ-аза — за счет создания градиента концентрации ионов натрия по одну сторону мембраны; 2) с участием ГГТ (гамма-глутамилтрансферазы). Для работы этого фермента требуется обязательно глутатион (GSH), который расщепляется с образованием g-глутамила. g-глутамил выходит из клетки, взаимодействует с определенной аминокислотой, образует дипептид – глутамил-транспортируемая аминокислота и в таком виде под влиянием ГГТ переносится в стенку кишечника. В цитоплазме клетки кишечника дипептид расщепляется на g-глутамил и аминокислоту, g-глутамил может быть использован для ресинтеза GSH, а аминокислота используется для нужд клетки. 3) в небольших количествах всасываются ди-, трипептиды и некоторые белки (ботулотоксин, протеазы, антитела молока матери).
Превращения аминокислот в тканях. Образование и использование креатина
В стенке кишечника происходит биосинтез структурных белков и ферментов. Большая часть аминокислот переносится в печень по воротной вене. Печень задерживает существенную долю аминокислот, но беспрепятственно пропускает в БКК большую часть амингокислот с разветвленной цепью – вал, лей, иле. Аминокислоты в печени используются для нужд этого органа (синтез структурных белков, ферментов, белков плазмы крови – резерв белков организма).
Использование аминокислот в тканях – I. 90% аминокислот используется на синтетические (анаболические) процессы: из этих 90% 80% идет на биосинтез белка, в том числе на синтез ферментов и гормонов; остальная часть (10%) используется для: 1) синтеза биологически-активных пептидов, например, нейропептидов, пептидов-гормонов; 2) для синтеза небелковых соединений – креатина, коферментов, аминокислот, пуринов, пиримидинов, холина, парных ЖчК и др.; 3) для реакций обезвреживания — чаще используются гли, асп, глу. Гли участвует в обезвреживании бензоата, асп и глу в обезвреживании аммиака. II. 10% аминокислот подвергаются распаду – путем дезаминирования и декарбоксилирования.
Процесс образования креатина происходит в 2 органах – почках и печени. Вначале реакция идет между арг и гли в почках, в результате образуется гуанидин-уксусная кислота (гликоциамин) и орнитин
Гликоциамин из почек переносится в печень и там подвергается метилированию, при этом образуется метилгуанидинуксусная кислота, или креатин
Креатин из печени выходит в кровь и 98% креатина поступает в мышцы, где происходит его фосфорилирование и образование креатинфосфата. Реакция обратимая, т.к. фосфат присоединяется макроэргической связью
Реакция имеет большое значение в химизме мышечного сокращения. В скелетных мышцах образование креатинфосфата — это реакция депонирования остатка фосфорной кислоты с макроэргической связью. При необходимости, когда уменьшается количество АТФ происходит обратная реакция и образуется АТФ (ресинтез АТФ). В сердечной мышце креатинфосфат служит непосредственно для сокращения. В мышцах возможна реакция образования креатинина – конечного продукта обмена простых белков.
Для образования коферментов, используются, например, глу — для образования ТГФК, триптофан — для образования НАД, метионин — для образования холина, бета-аланин для образования НSКоА; для синтеза пуринов используются асн, глн, гли, для синтеза пиримидинов используется асп.
Гли используется для обезвреживания токсических продуктов, например, в печени при обезвреживании бензойной кислоты при участии гли образуется гиппуровая кислота.
Эта реакция используется для определения антитоксической функции печени, когда проводят нагрузку бензоатом натрия и определяют количество гиппурата в моче.
Глицин и таурин используются для образования парных ЖчК.
Часть аминокислот используется в реакциях переаминирования.
Некоторые аминокислоты, например, асп и глу используются в реакции восстановительного аминирования и амидирования – это процессы обезвреживания аммиака.
alt-lib.ru